El descomunal acelerador PETRA III, en el campus germano Deutsches Elektronen-Synchrotron (DESY), considerado como la fuente de rayos X más potente del mundo, ha sido imprescindible para que un equipo multidisiciplinar de investigadores consiga revelar la formación de redes y la dinámica de las proteínas de la clara de huevo al calentarse.
Y lo han hecho en un huevo de gallina. Han conseguido analizar los cambios estructurales que se producen cuando se cocina este alimento. Y, por tanto, han revelado cómo, en la clara del huevo, las proteínas se despliegan y se entrecruzan para formar, cuando se calienta, una estructura sólida.
Esta innovadora investigación, coordinada por Nafisa Begam, de la Universidad de Tubingen, y que aparece en dos trabajos en Physical Rewiev Letters, tiene grandes implicaciones en la industria alimentaria. También ha participado el equipo de Christian Gutt, de la Universidad de Siegen, junto con especialistas de DESY y European XFEL.
Hay que resaltar que el DESY es un centro de investigación alemán con aceleradores de partículas para estudiar la estructura de la materia. Principalmente, en física de partículas y de altas energías; ciencia de fotones y el desarrollo, construcción y operación de aceleradores de partículas.
Los aceleradores y detectores de partículas que DESY desarrolla y construye en Hamburgo y Zeuthen son herramientas de investigación únicas. Generan la radiación de rayos X más intensa del mundo, aceleran las partículas para registrar energías y abren nuevas ventanas al Universo.
DESY es miembro de la Asociación Helmholtz, la mayor Asociación científica de Alemania, y está financiada por el Ministerio Federal de Educación e Investigación de Alemania (BMBF) (90%) y los estados federales alemanes de Hamburgo y Brandeburgo (10%).
Las proteínas de la clara de huevo forman una estructura de red
Los huevos se encuentran entre los ingredientes alimentarios más versátiles. Pueden adoptar la forma de gel o espuma; ser comparativamente sólidos y servir como base para emulsiones. Aproximadamente a 80 grados Celsius, la clara se vuelve sólida y opaca. Esto se debe a que las proteínas forman una estructura de red.
Ahora, estos investigadores recuerdan que el estudio de la estructura molecular exacta de la clara de huevo requiere radiación energética, como los rayos X, que puede penetrar en ella, con una longitud de onda que no es más larga que las estructuras que se examinan.
Para Nafisa Begam, primera autora de uno de estos trabajos, “para comprender la evolución estructural en detalle, hay que estudiar el fenómeno a escala micrométrica”. Así, utilizaron la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X (XPCS), con una geometría específica que, en la clara de huevo, les permitió determinar la estructura y la dinámica de las proteínas.
Para sus experimentos, utilizaron un huevo de gallina adquirido en un supermercado e introdujeron la clara en un tubo de cuarzo de 1,5 milímetros de diámetro. “En el interior, la clara se calentó de forma controlada mientras la analizamos con la ayuda de los rayos X”, explica Fabian Westermeier, de DESY.
“El haz de rayos X -añade- se expandió para mantener la dosis de radiación por debajo del umbral de daño de las estructuras proteicas”.
Las mediciones revelan la dinámica de las proteínas en la clara de huevo durante un período de, aproximadamente, un cuarto de hora. Durante los primeros tres minutos, la red de proteínas creció exponencialmente, alcanzando una meseta después de unos cinco minutos, en la que prácticamente no se formaron más enlaces de proteínas. En este momento, el tamaño de malla promedio de la red de proteínas era de unos 0,4 micrómetros.
Martín-Municio: “Sin la Ciencia, la Cultura está amputada”
En el segundo estudio, los investigadores utilizaron la técnica XPCS para estudiar la autoorganización de soluciones de proteínas en dominios con alta y baja concentración de proteínas, respectivamente, como un ejemplo de formación de estructuras en biología celular.
En este proceso, pudieron seguir la dinámica dependiente de la temperatura a lo largo del tiempo. “A altas densidades de proteínas, la movilidad disminuye, lo que ralentiza la separación de fases. Esto es importante para la dinámica especial del sistema”, destaca Anita Girelli, autora principal de este trabajo.
Estos trabajos no solo revelan nuevos detalles sobre los cambios estructurales que ocurren en las claras de huevo, sino que también demuestran el concepto experimental que se puede utilizar para otras muestras. En este sentido, Schreiber se apresura a matizar que la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X “es el inicio de una nueva forma de estudiar la dinámica de las biomoléculas, que es esencial si queremos comprenderlas correctamente”.
Este avance científico, como todos ellos, entra de lleno en el campo de la Cultura. Como solía repetir el profesor Ángel Martín-Municio, uno de nuestros mejores investigadores y divulgadores biomédicos, defensor a ultranza de la investigación y la innovación en todas sus disciplinas, “sin la Ciencia, la Cultura está amputada”.
Y ya para terminar, recordar que mediante los métodos de cristalografía de rayos X y de espectroscopia de resonancia magnética, se ha demostrado que numerosas proteínas de los organismos multicelulares están construidas a partir de varios módulos o dominios autónomos, fácilmente identificables.
Entre ellas se encuentran las proteínas responsables de la coagulación, la fibrinolisis, la matriz extracelular, la adhesión de la superficie celular y los receptores de citoquinas.
