Veneno de víboras para combatir la hipertensión
El veneno de Lachesis muta no es especialmente potente, pero la serpiente es peligrosa por la gran cantidad que inyecta a sus víctimas. Foto: Sávio Stefanini Sant' Anna/Instituto Butantan

Investigadores brasileños han encontrado, en el veneno de dos víboras, fragmentos de toxinas hemorrágicas que, en principio, son eficaces para tratar la hipertensión arterial. Se trata de la víbora Cotiara, que habita en el sur de Brasil, y la sudamericana, común de las selvas tropicales.

Desde hace décadas, en los venenos de serpientes y arañas brasileñas los investigadores encuentran péptidos con alto potencial biotecnológico. Ahora, estudios apoyados por la FAPESP (fundación pública financiada por el estado de São Paulo) demuestran cómo esto es posible incluso en especies relativamente bien estudiadas como las víboras.

En el trabajo que aparece en Biochimie, el profesor Alexandre Tashima, investigador principal de este estudio que dicta clases en la Universidad Federal de São Paulo (EPM-Unifesp), señala que “los venenos nunca dejan de sorprendernos. Incluso con tanto conocimiento acumulado, es posible realizar nuevos descubrimientos, como fragmentos impredecibles que formen parte de proteínas conocidas. A pesar de toda la tecnología disponible, aún queda mucho por estudiar sobre estas toxinas”.

Tashima, reconocido experto en Proteómica, Peptidómica y Espectrometría de Masas, se refiere a un nuevo péptido, identificado en el veneno de B. cotiara, que ha denominado Bc-7a.

Aunque forma parte de una proteína que provoca el sangrado en la presa de la serpiente, en términos funcionales se acerca más a péptidos como los que originan el captopril, un fármaco que reduce la presión arterial al inhibir la actividad de la enzima convertidora de angiotensina (ECA).

Si bien es cierto que hay comercializadas numerosas moléculas inhibidoras de la ECA, la búsqueda continúa debido a los efectos secundarios adversos como tos seca, mareos y niveles elevados de potasio en sangre.

Bc-7a, péptido del veneno de víboras

Este péptido es uno de los 197 descubiertos en el estudio, de los que 189 se localizaron por primera vez. En 2012, el grupo del profesor Tashima encontró 73 péptidos en el veneno de la misma serpiente. La diferencia se debe a la utilización, en este trabajo, de equipos más rápidos y sensibles que los disponibles hace una década, y al mayor número de secuencias de péptidos que ahora se extraen de las bases de datos.

En estudios anteriores, el profesor Tashima y su equipo encontraron moléculas con potencial biotecnológico en el veneno de otra serpiente, así como de dos arañas tarántula.

En el capítulo de observaciones finales, estos científicos reconocen que los venenos de víboras ofrecen un gran potencial como fuentes naturales de péptidos farmacológicamente activos para el descubrimiento y desarrollo de nuevos fármacos. “Sin embargo -matizan-, todo su potencial continúa en gran medida inexplorado. Hasta la fecha, sólo se identificaron unos pocos péptidos bioactivos del veneno de serpiente y se caracterizaron sus actividades biológicas”.

Asimismo, enfatizan que los venenos de serpientes son cócteles mortales con composiciones muy diversas y complejas, que proporcionan arsenales de toxinas capaces de alterar la homeostasis de sus presas.

Los venenos de vipéridos se componen predominantemente de metaloproteinasas de veneno de serpiente (SVMP), serina proteasas de veneno de serpiente (SVSP), fosfolipasas A 2 (PLA 2 s), lectinas de tipo C, L -aminoácido oxidasas (LAAO), veneno de serpiente endotelial vascular y nervioso, factores de crecimiento y proteínas secretoras ricas en cisteína.

Así las cosas, los autores subrayan que “el envenenamiento por vipéridos se caracteriza típicamente por alteraciones cardiovasculares y hemostáticas, siendo las SVMP las principales toxinas responsables de la hemorragia sistémica”.

Nuevos compuestos antihipertensivos

El descubrimiento de nuevos inhibidores de la ECA de fuentes naturales -destacan también en este estudio- “puede proporcionar pistas para el desarrollo de nuevos fármacos y contribuir potencialmente a la creación de nuevos compuestos antihipertensivos”.

En este trabajo utilizaron un enfoque peptidomático basado en espectrometría de masas, para explorar el veneno de BC y “describir un nuevo péptido inhibidor de la ECA originado a partir de un SVMP-III”.

Por último, el profesor Tashima es realista al reconocer que “a pesar de los avances en la tecnología de secuenciación y la producción de grandes cantidades de datos en los últimos años, queda mucho por descubrir sobre el vasto universo de los péptidos y sus funciones biológicas. Debemos aprovechar nuestra buena suerte de poder estudiar estas especies, muchas de las cuales se extinguirán incluso antes de ser descubiertas”.

 

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